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<!DOCTYPE html>

<title>Integrine</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Integrine</h1>

</header>

</div>

Integrine sind <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>, die in allen tierischen <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a> mit Ausnahme der <a href="Erythrozyt" title="Erythrozyt">Erythrozyten</a> vorkommen. Sie sind dauerhaft in der <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Zellmembran</a> verankert und durchqueren die Zellmembran. Sie zählen damit zu den <a href="Transmembranprotein" title="Transmembranprotein">Transmembranproteinen</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Übersicht">Übersicht</h2></div>

Integrine verbinden Zellen mit anderen Zellen sowie mit der <a href="Extrazellul%C3%A4re_Matrix" title="Extrazelluläre Matrix">Extrazellulären Matrix (EZM)</a>. Weiterhin sind sie für die <a href="Signaltransduktion" title="Signaltransduktion">Signalübermittlung</a> zwischen Zellen und deren Umgebung bedeutsam.<a href="#cite_note-1">[1]</a> Integrine gehören zur Gruppe der <a href="Extrazellul%C3%A4re_Matrix#Adhäsionsproteine" title="Extrazelluläre Matrix">Adhäsionsmoleküle</a> und sind Rezeptoren für extrazelluläre Proteine. Mindestens drei weitere Proteine spielen bei der Zell-Zell- und Zell-Matrix-Interaktion bzw. -Kommunikation eine wichtige Rolle – die <a href="Cadherine" title="Cadherine">Cadherine</a>, <a href="Zelladh%C3%A4sionsmolek%C3%BCl" title="Zelladhäsionsmolekül">CAMs</a> (Zelladhäsionsmoleküle) und <a href="Selectin" class="mw-redirect" title="Selectin">Selectine</a>.

Die <a href="Extrazellul%C3%A4r" class="mw-redirect" title="Extrazellulär">extrazelluläre</a> <a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Proteindomäne</a> dieser <a href="Transmembranprotein" title="Transmembranprotein">Transmembranproteine</a> hat Bindungsstellen mit einem <a href="RGD-Sequenz" title="RGD-Sequenz">RGD</a>-Peptid, etwa bei <a href="Fibronektin" title="Fibronektin">Fibronektin</a> für αvβ3 und α5β1 Integrin, oder für „Nicht-RGD-Proteine“ wie interzelluläre Adhäsionsmoleküle (ICAMs), <a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagene</a> und <a href="Laminin" class="mw-redirect" title="Laminin">Laminin</a> (bei <a href="Epithelzellen" class="mw-redirect" title="Epithelzellen">Epithelzellen</a>).

Integrine sind <a href="Glykoprotein" class="mw-redirect" title="Glykoprotein">Glykoproteine</a>, d. h. sie tragen an ihrer Oberfläche mehrere Zuckerketten. Vom Aufbau her sind sie <a href="Heterodimer" class="mw-redirect" title="Heterodimer">Heterodimere</a>, bestehen also aus zwei verschiedenen, miteinander verbundenen Glykoprotein-Ketten. Beim Menschen lassen sich aus den bisher bekannten 18 alpha- und 8 beta-Untereinheiten 24 verschiedene Integrine aufbauen.<a href="#cite_note-2">[2]</a> In anderen Studien wird von 19 alpha- und 8 beta-Untereinheiten ausgegangen, welche 25 Integrin-Heterodimere bilden.<a href="#cite_note-hump-3">[3]</a> Zusätzlich gibt es für mehrere alpha- und beta-Untereinheiten verschiedene Isoformen durch alternatives Splicing.

Es gibt verschiedene Möglichkeiten, Integrine zu unterteilen. Eine strukturelle Unterscheidung beruht auf der Präsenz einer zusätzlichen α-I-Domäne in der alpha-Untereinheit. 9 der 24 Integrine haben diese zusätzliche Domäne.<a href="#cite_note-:0-4">[4]</a> Integrine mit der α-I-Domäne binden an Liganden nur mittels dieser Domäne. Alle anderen Integrine (ohne die α-I-Domäne) binden Liganden dagegen gemeinsam mit der alpha- und der beta-Untereinheit. Integrine mit α-I-Domäne sind nur bei Wirbeltieren zu finden, was mit der Entstehung des inneren Skeletts und des adaptiven Immunsystems bei Wirbeltieren in Zusammenhang gebracht wird.<a href="#cite_note-5">[5]</a>

Integrine haben selbst keine enzymatische Funktion und binden nicht direkt an das <a href="Cytoskelett" title="Cytoskelett">Zytoskelett</a>. Stattdessen interagieren Integrine mit einer Vielzahl von Adapterproteinen. Gemeinsam mit diesen Adaptern bilden Integrine <a href="Fokale_Adh%C3%A4sion" title="Fokale Adhäsion">fokale Adhäsionen</a> (Verknüpfung zu <a href="Mikrofilamente" title="Mikrofilamente">Aktinfilamenten</a>) bzw. <a href="Hemidesmosom" title="Hemidesmosom">Hemidesmosomen</a> (nur α6β4-Integrin; Verknüpfung zu <a href="Intermedi%C3%A4rfilamente" title="Intermediärfilamente">Intermediärfilamenten</a>).

Integrine spielen eine wichtige Rolle bei vielen Prozessen innerhalb des Körpers. Sie können z. B. <a href="Viren" title="Viren">Viren</a> binden, die gerichtete Wanderung von <a href="Leukozyt" title="Leukozyt">weißen Blutzellen</a> in <a href="Entz%C3%BCndung" title="Entzündung">Entzündungsherde</a> ermöglichen oder bestimmte Schritte der <a href="Blutgerinnung" class="mw-redirect" title="Blutgerinnung">Blutgerinnung</a> vermitteln.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aktivierung_und_Inaktivierung_von_Integrinen">Aktivierung und Inaktivierung von Integrinen</h2></div>

Die Aktivität von Integrinen unterliegt einer strikten Regulation. Physiologisch ist dies z. B. wichtig für αIIbβ3 Integrin, das an der Oberfläche von <a href="Thrombozyt" title="Thrombozyt">Thrombozyten</a> zu finden ist. Eine Aktivierung dieses Integrins führt zur Bindung von Proteinen im umgebenden Blutplasma (z. B. Fibronektin und Fibrinogen) und dadurch zur Bildung eines Thrombus. Während dies wichtig bei der Wundheilung ist, führt eine fälschliche, pathologische Aktivierung zu einer Thrombose.

Allgemein wird die Aktivität von Integrinen von außen durch die Präsenz von Liganden oder von innen durch zelluläre Adapterproteine reguliert („outside-in“ und „inside-out“ Aktivierung). Änderungen in der Aktivität sind an <a href="Konformation" title="Konformation">konformationelle</a> Änderungen gekoppelt. Im inaktiven Zustand zeigen die Kopfdomänen beider Untereinheiten in Richtung Zellmembran, wodurch Integrine gebeugt, oder geknickt erscheinen („bent state“). Integrin-Aktivierung führt zum Aufrichten der alpha- und beta-Untereinheit („extended state“). Bei fortschreitender Aktivierung trennen sich die Transmembrandomänen der beiden Untereinheiten und stehen für Bindung an andere Proteine und an das Aktin-Zytoskelett bereit (siehe Abbildung).<a href="#cite_note-:0-4">[4]</a> Die beiden wichtigsten Proteine für Integrin-Aktivierung sind Talin und Kindlin.<a href="#cite_note-6">[6]</a>

Über Integrin-Inaktivierung ist wesentlich weniger bekannt, als über die Aktivierung. Es gibt Adapterproteine, die Integrine im inaktiven Zustand halten. Bei aktivierten Integrinen dagegen, verlieren Talin und Kindlin ihre Bindung an das Integrin und erlauben dadurch die Rückkehr in die inaktive Konformation.<a href="#cite_note-7">[7]</a> Eine andere Möglichkeit der Inaktivierung beinhaltet die Entfernung von Integrinen von der Zellmembran mittels <a href="Endozytose" title="Endozytose">Endozytose</a>.

In der gesamten Integrinfamilie gibt es jedoch verschiedene Ausnahmen zu diesen Punkten und viele Integrine sind noch nicht ausreichend erforscht.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Wahrnehmung_mechanischer_und_chemischer_Signale">Wahrnehmung mechanischer und chemischer Signale</h2></div>

Integrine nehmen chemische Signale durch Bindung an extrazelluläre Proteine der <a href="Extrazellul%C3%A4re_Matrix" title="Extrazelluläre Matrix">EZM</a> wahr oder durch intrazelluläre Adapterproteine und <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationale Modifikationen</a>. In den letzten Jahren wurde aber auch für viele Integrine gezeigt, dass sie mechanische Signale wahrnehmen können. Integrine sind extrazellulär an Proteine der EZM verknüpft und intrazellulär über Adapterproteine wie Talin und Vinculin an das <a href="Aktin" title="Aktin">Aktin</a>-<a href="Cytoskelett" title="Cytoskelett">Zytoskelett</a>. <a href="Molekulare_Modellierung" title="Molekulare Modellierung">Molekulare Simulationen</a> lassen vermuten, dass Zugkraft entlang dieser EZM-Integrin-Aktin Achse zu einer stärkeren Trennung der alpha- und beta-Untereinheit innerhalb der Zelle führt. Dadurch fördert Zugkraft den aktiven Zustand von Integrinen (siehe oben zu Aktivierung und Inaktivierung von Integrinen). Für einige Integrine gibt es mittlerweile experimentelle Belege für diese Modell-Vorhersagen.<a href="#cite_note-8">[8]</a><a href="#cite_note-9">[9]</a> Dies hat Auswirkungen für manche Krankheiten wie Krebs oder <a href="Fibrose" title="Fibrose">Fibrosen</a>, die mit einer Versteifung der EZM einhergehen.

Neben einem Einfluss von Zugkraft auf die Konformation von Integrinen, wird auch die Bindung an Liganden direkt beeinflusst. Für mehrere Integrin-Ligand Kombinationen wurde gezeigt, dass Zugkräfte die Lebensdauer der Bindung verlängern („catch bond“).<a href="#cite_note-10">[10]</a> Normale chemische Bindungen brechen dagegen eher bei zunehmender Zugspannung („slip bond“). Verschiedene weitere Oberflächenrezeptoren zeigen ein ähnliches Verhalten.

Darüber hinaus sind Integrin-vermittelte <a href="Fokale_Adh%C3%A4sion" title="Fokale Adhäsion">fokale Adhäsionen</a> ebenfalls sensitiv für mechanische Signale und tragen zur Wahrnehmung mechanischer Signale durch eine Zelle bei. Mittels der Verknüpfung zum Aktin-Zytoskelett sind Integrine letztlich auch mit dem Zellkern in Verbindung und nehmen Einfluss auf die Lokalisierung von <a href="Transkriptionsfaktor" title="Transkriptionsfaktor">Transkriptionsfaktoren</a> und damit auf die <a href="Genregulation" title="Genregulation">Genregulation</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Integrine_und_Viren">Integrine und Viren</h2></div>

Viele Viren nutzen Integrine zum Anheften an die Zelloberfläche bei der Aufnahme in die Zelle.<a href="#cite_note-:0-4">[4]</a><a href="#cite_note-11">[11]</a> Wegen der großen Anzahl von Integrinmolekülen in der Zellmembran und deren raschen Austauschs durch <a href="Endozytose" title="Endozytose">Endozytose</a> (Halbwertszeit an der Zelloberfläche unter 15 min)<a href="#cite_note-12">[12]</a> sind sie häufig genutzte Einfallstore bei der Infektion einer <a href="Wirtszelle" title="Wirtszelle">Wirtszelle</a>. Zu den Integrin-bindenden Viren gehören unter anderem <a href="Adenoviridae" title="Adenoviridae">Adenoviren</a>, <a href="Cytomegalovirus" title="Cytomegalovirus">humanes Cytomegalovirus</a>, <a href="Epstein-Barr-Virus" title="Epstein-Barr-Virus">Epstein-Barr-Virus</a>, <a href="HIV" title="HIV">HIV-1</a>, <a href="Maul-und-Klauenseuche-Virus" title="Maul-und-Klauenseuche-Virus">Maul-und-Klauenseuche-Virus</a>, <a href="Humane_Papillomviren" title="Humane Papillomviren">humanes Papillomavirus</a> und <a href="Ebolavirus" class="mw-redirect" title="Ebolavirus">Ebola-Virus</a>.<a href="#cite_note-13">[13]</a> Viren benutzen zur Zelladhäsion sowohl das <a href="RGD-Sequenz" title="RGD-Sequenz">RGD</a>-Peptid als auch abweichende Peptid-Sequenzen, um an Integrine zu binden. <a href="SARS-CoV-2" title="SARS-CoV-2">SARS-CoV-2</a> weist im Unterschied zu <a href="SARS-CoV" title="SARS-CoV">SARS-CoV</a> eine RGD-Sequenz auf.<a href="#cite_note-14">[14]</a> SARS-CoV-2 zeigt eine Affinität für die Bindung an Integrin <a href="Integrin_%CE%B1-V" title="Integrin α-V">α5</a><a href="Integrin_%CE%B2-1" title="Integrin β-1">β1</a>, die mit der von <a href="Angiotensin-konvertierendes_Enzym_2" title="Angiotensin-konvertierendes Enzym 2">ACE2</a> vergleichbar ist. Dies legt einen alternativen Infektions- und Krankheitsprogressionsweg nahe.<a href="#cite_note-15">[15]</a>

Ist der Integrin-Typ, der von einem bestimmten Virus erkannt wird, bekannt, so kann man durch dessen Inhibition erfolgreich Infektionen in der Zellkultur unterdrücken. Auf Organismusebene konnte ein Schutz vor viraler Infektion durch Inhibierung von Integrinen aber noch nicht gezeigt werden.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Integrin-Antagonisten_als_Arzneistoffe">Integrin-Antagonisten als Arzneistoffe</h2></div>

Die Veränderung der Bindung zwischen Integrinen und <a href="Ligand_(Biochemie)" title="Ligand (Biochemie)">an sie bindende Moleküle</a> ist heute zu einem wichtigen Ziel der Entwicklung neuer <a href="Arzneistoff" title="Arzneistoff">Arzneistoffe</a> geworden. Anwendungsmöglichkeiten bestehen u. a. bei entzündlichen Erkrankungen (z. B. <a href="Morbus_Crohn" title="Morbus Crohn">Morbus Crohn</a> oder <a href="Colitis_ulcerosa" title="Colitis ulcerosa">Colitis ulcerosa</a>) oder in der <a href="Onkologie" title="Onkologie">Onkologie</a>. Das erste Integrin-bezogene Medikament, das für den Markt zugelassen wurde, war 1994 allerdings das blutgerinnungshemmende <a href="Abciximab" title="Abciximab">Abciximab</a>.<a href="#cite_note-:0-4">[4]</a>

<ul><li><a href="Natalizumab" title="Natalizumab">Natalizumab</a>, ein <a href="Inhibitor" title="Inhibitor">Hemmer</a> der Bindung zwischen dem auf weißen Blutzellen vorkommenden Integrin α4β1 (VLA4 = engl. «very late antigen 4») mit VCAM-1 (engl. «vascular cell adhesion molecule 1») und Fibronektin, wurde bereits als <a href="Arzneimittel" title="Arzneimittel">Arzneimittel</a> zur Behandlung der schubförmig verlaufenden <a href="Multiple_Sklerose" title="Multiple Sklerose">multiplen Sklerose</a> zugelassen.<a href="#cite_note-16">[16]</a> Mit dem Rasterkraftmikroskop konnte die Bindungskraft von VLA4/VCAM-1 – Rezeptoren zwischen lebenden Zellen untersucht werden.<a href="#cite_note-17">[17]</a> Natalizumab wurde mit einem erhöhten Risiko für die Entwicklung einer <a href="Progressive_multifokale_Leukenzephalopathie" title="Progressive multifokale Leukenzephalopathie">progressiven multifokalen Leukenzephalopathie</a> (PML) in Zusammenhang gebracht.<a href="#cite_note-18">[18]</a></li>

<li><a href="Vedolizumab" title="Vedolizumab">Vedolizumab</a> ist ein humanisierter <a href="Monoklonaler_Antik%C3%B6rper" title="Monoklonaler Antikörper">monoklonaler Antikörper</a> aus Gruppe der Integrin-<a href="Antagonist_(Pharmakologie)" title="Antagonist (Pharmakologie)">Antagonisten</a> und in der EU und in den USA zur Behandlung von Erwachsenen mit mittelschwerer bis schwerer aktiver Colitis ulcerosa oder mittelschwerem bis schwerem aktiven Morbus Crohn zugelassen.<a href="#cite_note-fda-19">[19]</a><a href="#cite_note-ema_en-20">[20]</a><a href="#cite_note-ema_de-21">[21]</a><a href="#cite_note-FI_Entyvio-22">[22]</a> Vedolizumab bindet an α4β7 Integrin.</li>

<li><a href="Lifitegrast" title="Lifitegrast">Lifitegrast</a>, ein Hemmer der LFA-1/ICAM-1-Interaktion wird der in der Behandlung des trockenen Auges (<a href="Keratoconjunctivitis_sicca" title="Keratoconjunctivitis sicca">Keratoconjunctivitis sicca</a>) verwendet.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Auflistung_aller_Integrine">Auflistung aller Integrine</h2></div>

</caption>

<th>Name

</th>

<th>Synonyme

</th>

<th>Vorkommen

</th>

<th>Liganden

</th></tr>

<tr>

</td>

<td>VLA-1

</td>

<td><a href="Fibroblast" title="Fibroblast">Fibroblasten</a>, <a href="Osteoblast" title="Osteoblast">Osteoblasten</a>

</td>

<td><a href="Kollagene" title="Kollagene">Kollagen</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>VLA-2

</td>

<td><a href="Fibroblast" title="Fibroblast">Fibroblasten</a>

</td>

<td><a href="Kollagene" title="Kollagene">Kollagen</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>VLA-3

</td>

<td><a href="Epithel" title="Epithel">Epithelzellen</a>

</td>

<td><a href="Laminine" title="Laminine">Laminin</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>VLA-4

</td>

<td>

</td>

<td>VCAM, <a href="Fibronektin" title="Fibronektin">Fibronektin</a>

</td></tr>

<tr>

<td>α4β7

</td>

<td>

</td>

<td>

</td>

<td>VCAM

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>VLA-5; Fibronektin Rezeptor

</td>

<td><a href="Fibroblast" title="Fibroblast">Fibroblasten</a>, <a href="Endothel" title="Endothel">Endothelzellen</a>

</td>

<td><a href="Fibronektin" title="Fibronektin">Fibronektin</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>VLA-6; Laminin Rezeptor

</td>

<td><a href="Epithel" title="Epithel">Epithelzellen</a>

</td>

<td><a href="Laminine" title="Laminine">Laminin</a>

</td></tr>

<tr>

<td>α6β4

</td>

<td>

</td>

<td><a href="Epithel" title="Epithel">Epithelzellen</a>

</td>

<td><a href="Laminine" title="Laminine">Laminin</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td>

<td><a href="Muskelfaser" title="Muskelfaser">Muskelzellen</a>

</td>

<td><a href="Laminine" title="Laminine">Laminin</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td>

<td>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td>

<td><a href="Lymphatisches_System" title="Lymphatisches System">lymphatische Gefäße</a>

</td>

<td>Tenascin, <a href="Peptidasen" title="Peptidasen">Proteasen</a>, <a href="Fibronektin" title="Fibronektin">Fibronektin</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td>

<td>

</td>

<td><a href="Kollagene" title="Kollagene">Kollagen</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td>

<td>

</td>

<td><a href="Kollagene" title="Kollagene">Kollagen</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td>

<td>

</td>

<td><a href="Transforming_Growth_Factor_beta" title="Transforming Growth Factor beta">TGFβ</a>, <a href="Vitronectin" title="Vitronectin">Vitronektin</a>, <a href="Fibronektin" title="Fibronektin">Fibronektin</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Vitronektinrezeptor

</td>

<td><a href="Fibroblast" title="Fibroblast">Fibroblasten</a>, <a href="Endothel" title="Endothel">Endothelzellen</a>

</td>

<td><a href="Vitronectin" title="Vitronectin">Vitronektin</a>, <a href="Osteopontin" title="Osteopontin">Osteopontin</a>, <a href="Fibronektin" title="Fibronektin">Fibronektin</a>, <a href="Fibrinogen" title="Fibrinogen">Fibrinogen</a>, <a href="Thyroxin" title="Thyroxin">Thyroxin</a>, TETRAC

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>GPIIbIIIa; Fibrinogenrezeptor

</td>

<td><a href="Thrombozyt" title="Thrombozyt">Thrombozyten</a>

</td>

<td><a href="Fibrinogen" title="Fibrinogen">Fibrinogen</a>, <a href="Fibronektin" title="Fibronektin">Fibronektin</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Integrin_%CE%B1-V" title="Integrin α-V">αv</a>β5

</td>

<td>

</td>

<td><a href="Fibroblast" title="Fibroblast">Fibroblasten</a>, <a href="Netzhaut" title="Netzhaut">retinales Pigmentepithel</a>

</td>

<td><a href="Vitronectin" title="Vitronectin">Vitronektin</a>, <a href="Fibronektin" title="Fibronektin">Fibronektin</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Integrin_%CE%B1-V" title="Integrin α-V">αv</a>β6

</td>

<td>

</td>

<td><a href="Epithel" title="Epithel">Epithelzellen</a>

</td>

<td><a href="Transforming_Growth_Factor_beta#Aktivierung_durch_αvβ6-Integrin" title="Transforming Growth Factor beta">latency associated peptide (LAP)</a> im <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Komplex</a> mit <a href="Transforming_Growth_Factor_beta" title="Transforming Growth Factor beta">TGFβ</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Integrin_%CE%B1-V" title="Integrin α-V">αv</a>β8

</td>

<td>

</td>

<td><a href="Nervengewebe" title="Nervengewebe">Nervengewebe</a>

</td>

<td><a href="Transforming_Growth_Factor_beta#Aktivierung_durch_αvβ8-Integrin" title="Transforming Growth Factor beta">latency associated peptide (LAP)</a> im <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Komplex</a> mit <a href="Transforming_Growth_Factor_beta" title="Transforming Growth Factor beta">TGFβ</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td>

<td>

</td>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>LFA-1

</td>

<td>

</td>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Mac-1

</td>

<td>

</td>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td>

<td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>αEβ7

</td>

<td>

</td>

<td>

</td>

<td>E-Cadherin

</td></tr></tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Integrins?uselang=de">Commons: Integrine</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<li><a href="Fokale_Adh%C3%A4sion" title="Fokale Adhäsion">Fokale Adhäsion</a></li>

<li><a href="Chemokin" title="Chemokin">Chemokin</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li><a href="Richard_O._Hynes" title="Richard O. Hynes">Richard O. Hynes</a>: Integrins: versatility, modulation and signaling in cell adhesion. In: Cell. Band 69, 1992, S. 11–25.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Evans EA, Calderwood DA. Forces and bond dynamics in cell adhesion. Science 2007; 316:1148-53, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17525329?dopt=Abstract">PMID 17525329</a>.

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> Hynes R. Integrins: bidirectional, allosteric signaling machines Cell 2002; 110:673-87, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12297042?dopt=Abstract">PMID 12297042</a>.

</li>

<li id="cite_note-hump-3"><a href="#cite_ref-hump_3-0">↑</a> Humphries M.J.: <cite style="font-style:italic">Integrin structure</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochem. Soc. Trans.</cite> 28. Jahrgang, Nr. 4, 2000, S. 311–339, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1042/0300-5127%3A0280311">10.1042/0300-5127:0280311</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10961914?dopt=Abstract">PMID 10961914</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Integrine&rft.atitle=Integrin+structure&rft.au=Humphries+M.J.&rft.date=2000&rft.doi=10.1042%2F0300-5127%3A0280311&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=Biochem.+Soc.+Trans.&rft.pages=311-339&rft.pmid=10961914&rft.volume=28.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

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</li>

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<li id="cite_note-fda-19"><a href="#cite_ref-fda_19-0">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.fda.gov/NewsEvents/Newsroom/PressAnnouncements/ucm398065.htm">FDA approves Entyvio to treat ulcerative colitis and Crohn's disease</a>, PM der <a href="Food_and_Drug_Administration" title="Food and Drug Administration">Food and Drug Administration (FDA)</a> vom 20. Mai 2014, abgerufen am 21. Oktober 2014

</li>

<li id="cite_note-ema_en-20"><a href="#cite_ref-ema_en_20-0">↑</a> <a href="European_Public_Assessment_Report" title="European Public Assessment Report">Öffentlicher Beurteilungsbericht</a> (EPAR) der <a href="Europ%C3%A4ische_Arzneimittel-Agentur" title="Europäische Arzneimittel-Agentur">Europäischen Arzneimittel-Agentur</a> (EMA) zu: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ema.europa.eu/en/search/search/field_ema_web_categories%253Aname_field/Human/ema_group_types/ema_medicine?search_api_views_fulltext=vedolizumab">Entyvio</a>.

</li>

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/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20141013000655/http://www.ema.europa.eu/docs/de_DE/document_library/EPAR_-_Summary_for_the_public/human/002782/WC500168532.pdf">Zusammenfassung des EPAR für die Öffentlichkeit</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 13. Oktober 2014 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>), EPAR auf Deutsch, abgerufen am 21. Oktober 2014.

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<li id="cite_note-FI_Entyvio-22"><a href="#cite_ref-FI_Entyvio_22-0">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.fachinfo.de/suche/entyvio">Entyvio Fachinformation</a>, Rote Liste, Fachinfo-Service, abgerufen am 21. Oktober 2014.

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</ol></div><div><div class="zim-footer">

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